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英国上市公司365吕应堂教授作为通讯作者在Mol Plant上发表研究成果

时间:2026-07-31 作者:程华 来源:英国上市公司365 阅读量:

2026 年 6 月 30 日,英国上市公司365吕应堂教授作为通讯作者与中国农业科公司油料作物研究所合作,在植物科学顶级期刊 Molecular Plant(影响因子32.7)在线发表了题为“Heat-induced methylglyoxal impairs plant thermotolerance by repressing cpHSC70-1-mediated chloroplast protein import via post-translational modification”的研究论文。该研究揭示了糖代谢物通过翻译后修饰调控叶绿体蛋白输入的植物耐热新机制,为全球气候变暖背景下作物耐热性改良提供了全新靶点。

研究背景

全球气候变暖导致极端高温事件频发,高温胁迫已成为世界范围内制约作物产量和品质的主要环境因素之一。植物固着生长,无法主动规避高温胁迫,因此阐明植物感知和响应热胁迫的分子机制、发掘耐热基因资源,是培育气候适应型作物、保障粮食安全的核心科学任务。近年来,国内外研究虽已鉴定了多个热感受器,并在转录调控、RNA可变剪接、染色质重塑等层面取得重要进展,但代谢物作为信号分子调控植物热响应的机制长期缺乏系统认知,成为该领域的关键空白。

研究内容

研究团队运用多组学联合分析、生理生化和遗传功能验证等手段,首次明确光呼吸途径代谢物 2-磷酸乙醇酸(2PG)和糖代谢途径代谢物甲基乙二醛(MG)是介导植物高温损伤的核心因子。研究发现,热胁迫通过抑制光呼吸关键酶 PGLP1 促使2PG大量积累,过量积累的2PG抑制叶绿体磷酸丙糖异构酶pdTPI 活性,造成磷酸二羟丙酮积累并转化为MG,从而建立了光呼吸代谢与植物耐热性的直接分子关联。

进一步研究表明,MG 可共价修饰叶绿体分子伴侣cpHSC70-1 并显著抑制其ATPase活性,进而阻碍热胁迫下叶绿体蛋白的正常输入,降低植物光合效率和耐热性。蛋白质谱检测和氨基酸位点突变实验证实,cpHSC70-1蛋白第373 位精氨酸残基是 MG 修饰的关键功能位点。

研究结论

该研究系统阐释了2PG-pdTPI-MG-cpHSC70-1模块调控植物耐热性的分子机制,揭示了热胁迫下蛋白质翻译后修饰调控的新类型。在育种应用层面,通过调控2PG和MG积累、筛选MG不敏感的cpHSC70-1变体,有望培育耐热性显著提升的作物新品种。


据2025年度《期刊引证报告》(JCR),Molecular Plant影响因子为 32.7,连续5年在植物科学研究类期刊中排名全球第一。在中科院分区中位列生物学大类 1区、植物科学和生化与分子生物学小类1区(TOP 期刊);JCR分区中植物科学Q1区排名全球第1(1/285)。该刊是目前植物科学领域公认的国际顶级学术期刊。

文章链接:https://doi.org/10.1016/j.molp.2026.06.010

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